Enzim Nedir? Genel Özellikleri ve Enzim Bireşimlerinin Düzenlenmesi

Belli bir kimyasal tepkimeyi hızlan­dırma yeteneği olan karmaşık pro­tein molekülü.

Biyokatalizör gibi etki gösteren en­zimler, birçok biyokimyasal tep­kimenin (bireşimler, yükseltgenmeler, indirgenmeler, enerji aktarım­ları, vb.), tepkinlerin (reaktifler) yaşamla uyuşabilen düşük derişim ve sıcaklıkta olmalarına karşın, yeterli tepkime hızlarında gerçek­leşmesini sağlarlar. Gerçekten, az tepkiyen maddelerin katıldığı bütün tepkimelerin (biyolojideki organik tepkimelerin çoğunda olduğu gibi) gerçekleşmesi için, önemli derişimler, özellikle de yüksek sıcaklık­lar gerektiği bilinir. Etkenlerinden ancak XVIII. yy’da kuşkuya düşülmüş olmasına (Spallanzani, Reaumur) karşın, enzim olayları Eskiçağ’dan bu yana maya­lanma adı altında bilinir ve kulla­nılır; ama önce ferment sonra diyastaz adı verilen ilk enzimler ancak XIX. yy’da yalıtılmıştır.

Enzimlerin Genel Özellikleri

Enzimlerin protein yapısında olup olmadığı uzun süre tartışılmış, daha sonra, hücre proteinleri enzimsel ve plastik olarak ikiye ayrılmıştır. Ger­çekte bütün enzimler proteindir ve bütün hücre proteinlerinin enzim etkinliği göstermesi gerekir. Sözgelimi, kasın başlıca proteini miyozin etken bir enzim olan adenozin trifosfatazdır (A.T.P.);

Fosfogliseraldehit dehidrojenaz, bira mayasındaki proteinlerin % 10’unu oluşturur.

Enzim molekülü çoğunlukla protein yapısındaki (ya da apoenzim) bölü­münün yanı sıra, koenzim adı verilen değişik yapıda (nükleotit, porfirin, vb.), küçük bir molekül içerir ve tümüne birden holoenzim adı verilir. Proteine az ya da çok sıkı biçimde bağlanmış olan koenzim, enzim etkinleşmesi için her zaman gereklidir. Her enzim, belli bir koenzimle etki gösterir; ama belirli b.ir koenzim noktası olmaksızın etki gösterdiği sanılan birçok enzim de vardır. Protein bölümü, enzimlerin kendilerine özgü nitelikleri verir: Tepkime özgünlüğü; pH’ya ya da sıcaklığa duyarlılık; bozunma; vb.

ENZİMLERİN ETKİNLİĞİ. Enzimler etkinliklerinin çok yüksek olmasıyla nitelenirler: Küçük miktarda enzim­ler, çok büyük miktarda maddeleri etkilerler; böylece, sözgelimi bir katalaz molekülü, bir saniyede 100 000 oksijenli su molekülünü parçalayabilir. Her enzim belli bir maddeyi etkiler. Bazı enzimler için bu özellik çok sınırlıdır: bazıları içinse, bir bileşik grubunu ya da bir işlevi kapsayabilir: Glükoz-6-fosfataz yalnızca glükoz-6-fosfatı hidro­lizlerken, başka bir fosfataz olan alkali fosfomonoesteraz, ortofosftjrik asidin birçok esterini hidrolizler. Enzimlerin etkinliği karmaşık pro­tein yapılarıyla bağlantılıdır: Her molekülün, etkin bir noktası vardır; bu noktanın değişmesiyle enzim etkinliği de ortadan kalkar. Sıcaklık ile çeşitli fiziksel ve kimyasal etkenler, proteinlerin yapısını değiştirerek etkilerini yitirmelerine yol açarlar. Sözgelimi asitler, bazlar, deterjanlar, İyonlaştırıcı ışınlar, tit­reşimler enzimleri etkisiz kılabilir­ler. 80°C’ın üstünde ısıtma da, genellikle bütün enzim etkinliğinin ortadan kalkması için yeterlidir. Enzimin “etkin noktası”, etki altında kalan maddeyi tespit edip, dönü­şümünü uyararak enzim tepkimesi­ne katılır. Birçok biyokimyacı, bu arada Brown ve Henri, sonra da Michaelis, enzim-etkilenen madde bağlantısını ortaya koymuşlardır: enzim + etkilenen madde enzim-etkilenen madde ü en­zim + ürün. Koenzim, bu enzim-etki­lenen madde bağlantısına doğrudan katılır (Çiz. 1). Enzim tepkimeleri tersinirdir: Maltozun iki glükoz molekülüne hidroliz olması gibi, maltaz da glükozdan başlayarak maltozun bireşimini katalizler. Sı­caklık ve ortamın asit-baz tepkimesi (pH), enzim tepkimelerini etkilerler; her enzim, belli bir sıcaklıkta ve pH’da, en üst etkiye ulaşır.

Bazı maddeler, bir enzimin belli bir madde üstündeki etkisini engelleye­bilir; bu engelleyici maddeler ya etkilenen maddeyle koenzimin yerini alarak, ya da etkin noktanın kimya­sal işlevini değiştirerek, enzimin etkin noktasını bloke edecek biçimde etki gösterirler.

ENZİM TEPKİMELERİ. Bu tepkime­ler 2 kümede sınıflandırılabilirler. 1. Bağları parçalayan tepkimelerin görevi, organizma tarafından sindirilemeyen büyük organik molekül­leri, temel oluşturucu moleküllerine ayırmaktır; sözgelimi, proteinler önce peptitlere, sonra aminoasitlere ayrılırlar; bu olaylar genellikle hücre dışında gerçekleşir. 2. Hücre içinde oluşan bireşim tepkimeleri, temel moleküllerden, hücrenin ge­reksinim duyduğu moleküllerin (oluşturucu proteinler, enzimler, vb.) üretilmesini sağlarlar. Bu iki tip tepkime özel enzimler tarafından katalizlenirler. Enzim ile etki gös­tereceği moleküller arasında bir geçiş kompleksi oluşur. Enzimlerin çarpıcı özelliklerinden biri, her biçimin kendi elektron verici ya da alıcı işlevine özellikle uyabilmesini sağlayan, molekül yörüngelerinde bir yer değişikliğine yol açmalarıdır; bu, A.T.P. (adenozin trifosfat) üre­mesini sağlayan yükseltgeyici fosforilleşme olayları sırasındaki yükseltgenme-indirgenmelerde açıkça ortaya konmuştur. Bütün bu tep­kimeler bir elektron alışverişi biçi­minde özetlenebileceği için, doğru­dan doğruya kuvanta kimyası yön­temleriyle incelenebilirler (Çiz. 2). Böylece, biyokimyasal maddelerin elektron verici ve alıcı güçleri ile en üst dolu yörüngeleri ve en alt boş yörüngelerinin enerjileri arasındaki ilişki yükseltgenme-indirgenme en­zimlerine uygulandığı zaman, çok anlamlı sonuçlara götürür.

Enzim Bireşimlerinin Düzenlenmesi

Bir hücre binlerce enzim üretme ve kullanma yeteneğinde olsa bile, bunlar sürekli biçimde bireşemezler; böyle bir bireşim yalnızca, ortamda bulunan maddeler ve ya­pılması gereken işle bağlantılı olarak, karmaşık ve titiz bir denetim düzeniyle uyum halinde gerçekleşebilmektedir. Bir hücre, seçici bir geçirgenliği olan bir çeperle çevrilidir; gerçekten hücre zarının en, çarpıcı özelliklerinden biri, ortamda ya da sitoplazma içinde bulunan bütün maddelere geçirgen olmamasıdır. Bu olay, bir molekülün zarın arasından geç­mesinin permeazlar denilen özel enzimlerle bağlantılı olduğunun bulun­masıyla açıklanmıştır. Günümüzde, her biri özgün olarak belli bir molekülün girişini sağlayan bir dizi permeaz bilinmektedir. Demek ki, bir molekülün hücre zarından geç­mesi, iki koşula bağlı bir enzim bireşiminin denetimi altındadır: Or­tamda molekülün varlığı; hücrenin adı geçen maddeye metabolizma bakımından gereksinimi. Geçirgen­liğin mekanizması henüz tam olarak aydınlatılamamış olmakla birlikte, günümüzde bir molekülün ortam­daki varlığının, yarıgeçirgenliğin fi­ziksel ve kimyasal yasalarına uygun olarak, çok yavaş yayılmasını sağ­ladığı düşünülmektedir. Daha sonra da, söz konusu birkaç molekül, çizim 3’te özetlenen olayları başlatabile­cek gücü kazanırlar.

Hadi Paylaş!Share on FacebookTweet about this on TwitterShare on Google+Share on RedditPin on Pinterest

Bir Cevap Yazın

E-posta hesabınız yayımlanmayacak. Gerekli alanlar * ile işaretlenmişlerdir